Two-dimensional 1H NMR investigation of ribonuclease A and ribonuclease-A-pyrimidine-nucleotide complexes
نویسندگان
چکیده
منابع مشابه
Investigation of ribonuclease T1 folding intermediates by hydrogen-deuterium amide exchange-two-dimensional NMR spectroscopy.
The rate of hydrogen bond formation at individual amino acid residues in ribonuclease T1 (RNase T1) has been investigated by the hydrogen-deuterium exchange-2D NMR (HDEx-2D NMR) technique (Udgaonkar & Baldwin, 1988; Rder et al., 1988) to gain insight into the mechanism and pathways of protein folding. The HDEx-2D NMR technique combines rapid mixing and 2D NMR methods to follow the protection of...
متن کاملthe investigation of the relationship between type a and type b personalities and quality of translation
چکیده ندارد.
Mass spectrometry of protein-ligand complexes: enhanced gas-phase stability of ribonuclease-nucleotide complexes.
Noncovalent protein-ligand complexes are readily detected by electrospray ionization mass spectrometry (ESI-MS). Ligand binding stoichiometry can be determined easily by the ESI-MS method. The ability to detect noncovalent protein-ligand complexes depends, however, on the stability of the complexes in the gas-phase environment. Solution binding affinities may or may not be accurate predictors o...
متن کاملtransference of imagery: a comparative formalistic study of shakespeares hamlet and its two persian translations
هدف از این تحقیق بررسی انتقال صور خیال هملت در دو ترجمه ی فارسی آن از نظر فرمالیستی بود. برای بدست آوردن داده-های مورد نیاز، 130 نمونه استعاره، مجاز، ایهام، کنایه و پارادوکس در متن اصلی مشخص شده و سپس بر اساس مدل نیومارک (1998) برای ترجمه ی استعاره یا بطور کلی زبان مجاز با معادل های فارسی شان مقایسه گردیدند. این تحقیق بر آن بود تا روش های استفاده شده برای ترجمه هر کدام از انواع زبان مجاز ذکر شد...
15 صفحه اولذخیره در منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ژورنال
عنوان ژورنال: European Journal of Biochemistry
سال: 1985
ISSN: 0014-2956,1432-1033
DOI: 10.1111/j.1432-1033.1985.tb09222.x